Clasificacion De Los Aminoacidos Segun Su Estructura Quimica
Jorge Sánchez
Los aminoácidos son las unidades básicas que forman las proteínas. Existen 20 aminoácidos estándar que se encuentran en las proteínas de todos los seres vivos. La clasificación de los aminoácidos según su estructura química se basa principalmente en la naturaleza del grupo R (también conocido como cadena lateral) unido al carbono alfa.
Esta cadena lateral es la que diferencia a un aminoácido de otro y determina sus propiedades químicas. Se pueden clasificar en varias categorías:
1. Aminoácidos con Cadenas Laterales Alifáticas (no polares): Estas cadenas laterales contienen principalmente átomos de carbono e hidrógeno. Son hidrofóbicas (repelen el agua). Ejemplos: Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Glicina (aunque el más pequeño, no es estrictamente alifático), Prolina (su cadena lateral forma un anillo con el grupo amino, lo que le da una estructura rígida).
2. Aminoácidos con Cadenas Laterales Aromáticas (no polares): Contienen un anillo aromático. También son hidrofóbicas. Ejemplos: Fenilalanina, Tirosina, Triptófano.
Aminoácidos
3. Aminoácidos con Cadenas Laterales Polares Neutras: Estas cadenas laterales contienen grupos funcionales que pueden formar enlaces de hidrógeno con el agua. Son hidrofílicas (atraen el agua). Ejemplos: Serina, Treonina, Cisteína, Asparagina, Glutamina.
4. Aminoácidos con Cadenas Laterales Cargadas Positivamente (Básicas): Estas cadenas laterales tienen carga positiva a pH fisiológico. Son hidrofílicas. Ejemplos: Lisina, Arginina, Histidina.
Aminoácidos y estructura primaria de las proteínas
5. Aminoácidos con Cadenas Laterales Cargadas Negativamente (Ácidas): Estas cadenas laterales tienen carga negativa a pH fisiológico. Son hidrofílicas. Ejemplos: Aspartato (o ácido aspártico), Glutamato (o ácido glutámico).
En resumen, la estructura química de la cadena lateral del aminoácido determina su polaridad (si es hidrofóbico o hidrofílico) y su carga (si es positiva, negativa o neutra). Estas propiedades son cruciales para la estructura tridimensional y la función de las proteínas.
